Regulação da PFK-1 e da FBPase-1:

PFK-1:

A concentração celular alta de ATP (está sendo produzido mais rápido do que é consumido) inibe a PFK-1 (fosfofrutocinase-1) por ligar-se a um sítio alostérico da enzima
Reduz afinidade da PFK-1 pelo substrato frutose-6-fosfato
Muito ATP sinaliza que não precisa da respiração celular tão evidente no momento
Muito ADP e AMP (concentração aumenta de acordo com maior consumo de ATP) atuam alostericamente para liberar a inibição pelo ATP
A concentração alta de citrato aumenta o efeito inibidor do ATP, reduzindo ainda mais o fluxo de glicose pela glicólse
A frutose-2,6-bifosfato se liga ao sítio alostérico na PFK-1, aumenta a afinidade da enzima a seu substrato (frutose-6-fosfato) e reduz a afinidade pelos inibidores alostéricos ATP e citrato
A PFK-1 fica quase inativa na ausência da frutose-2,6-bifosfato

A FBPase-1 é inibida alostericamente pelo AMP (quer dizer que o suprimento de ATP está baixo, está havendo muito gasto de ATP)
Diminui a síntese de glicose, a qual requer ATP

A frutose-2,6-fosfato reduz a afinidade da FBPase-1 pelo substrato (frutose-1,6-bifosfato), reduzindo a gliconeogênese

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A formação da frutose-2,6-fosfato é catalisada pela fosfofrutocinase (PFK-2) e é degradada pela frutose-2,6-bifosfatase (FBPase-2)
A insulina aumenta o nível de frutose-2,6-bifosfato, estimulando a glicólise e inibindo a gliconeogênese
O glucagon reduz o nível de frutose-2,6-bifosfato, inibindo a glicólise e estimulando a gliconeogênese
A xilulose-5-fosfato (intermediário da via das pentoses) ativa a PFK-2, aumentando a frutose-2,6-bifosfato e estimulando a glicólise
A xilulose-5-fosfato aumenta a síntese de todas as enzimas da síntese de ácidos graxos (utiliza o NADPH da via das pentoses) </aside>

A piruvato-cinase converte o fosfoenolpiruvato em piruvato, liberando ATP
Altas concentrações de ATP, acetil-CoA e ácidos graxos de cadeia longa (sinais de suprimento abundante de energia) inibem alostericamente a piruvato-cinase