Importação de Proteínas Para as Mitocôndrias:

Proteínas Solúveis na Matriz Mitocondrial:

Proteínas com sequência-sinal ligam-se a um receptor na membrana externa da mitocôndria, o qual está acoplado ao complexo TOM (translocador da membrana externa), inserindo a proteína na membrana externa
Na membrana interna na mitocôndria, há o complexo TIM23 (translocador da membrana interna), o qual transita a proteína através da membrana interna para a matriz mitocondrial
Na matriz, o peptídeo-sinal é clivado pela peptidase-sinal e a proteína é dobrada com o auxílio de chaperonas, tornando-se madura

A proteína, traduzida no citosol, é mantida desdobrada por chaperonas hsp70, para passar pelos translocadores das membranas externa e interna da mitocôndria
A chaperona hsp70 citosolica é liberada da proteína durante a passagem pelo TOM, com gasto de ATP
A sequência-sinal da proteína possui carga positiva, sendo repelida pelo espaço intermembrana (também positivo devido ao fluxo de prótons para ele) e direcionada à matriz mitocondrial (negativa por perder prótons)
Na matriz, há chaperonas hsp70 que fazem parte da ATPase de importação, gastando ATP durante a translocação para a matriz para já dobrar a proteína na forma madura

Além do peptídeo-sinal, tais proteínas precisam ter regiões hidrofóbicas, tornando-as solúveis na membrana, constituindo as porinas (proteínas barril B)
O complexo TOM não pode integrar porinas na bicamada lipídica, as quais são primeiro transportadas desenoveladas para o espaço intermembrana, onde se ligam transitoriamente a chaperonas especializadas, que as mantêm não agregadas
A porina e a chaperona ligam-se ao complexo SAM na membrana externa, o qual insere a proteína na membrana e auxilia o seu enovelamento apropriado
O complexo BAM é análogo ao complexo SAM, estando presente em bactérias gram-negativas

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Enquanto a membrana externa contém porinas que tornam a membrana livremente permeável a pequenas moléculas, a membrana interna não contém porinas </aside>