Cristalografia e Difração de Raios X

Raios X difratados → reflete a composição elementar e a posição desses átomos no espaço → mapa de densidade eletrônica vai identificando e formando os átomos de forma tridimensional no computador

Colágeno

• Confere alta resistência e coesão aos tecidos
• É resistente, mas não é rígido, é bem flexível (cadeias unidas por inúmeras interações fracas), não elástico
• Produzido pelo fibroblasto
• Proteína fibrosa
• Tem baixo valor nutricional ou biológico
• Só fornece 7 aminoácidos (pouca variedade de aminoácidos essenciais)(isso ocorre devido às restrições estruturais de sua hélice)
• Maior variedade de aminoácidos = maior probabilidade de encontrar aminoácidos essenciais
• Conjunto de tropocolágeno = fibrila de colágeno
• A hélice do colágeno tem voltas muito longas
• Não se encaixa com outras hélices mais curtas
• Consegue compactar mais voltas em um espaço menor
• Tem 3 polipeptídeos separados chamados cadeias a (não hélices)

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• Glicina: menor aminoácido existente - radical de H - facilita a compactação com cadeia lateral pequena - ficam voltadas para dentro entre cadeias para compactar mais
• Prolina: quebrador de hélices - geralmente não tem alfa hélice onde tem a prolina - possui estrutura cíclica rígida (não tem flexibilidade para giro para formar a hélice)
• Aminoácido hidrofóbico
• Modificação com adição de OH permite redução da hidrofobia
• Hidroxilação da prolina - enzima atuante precisa de vitamina C como agente redutor para o átomo de ferro (3+ para 2+) (ferro atua como cofator) (ferro se oxida com as reações)(falta de vitamina C instabiliza o colágeno e traz problemas ao tecido conectivo relacionado ao escorbuto) </aside>

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• Aminoácidos do colágeno podem sofrer modificações (adicionar OH) - auxilia formação de ligações de H e sítios de glicosilação (ligação com carboidratos - auxilia a interação com matriz extracelular)

• Ver pontas de cada cadeia polipeptídica para saber sua quantidade (2 pontas = 1 cadeia polipeptídica)

• Sempre número de pontas pares (resíduo N terminal e C terminal - ligação de H entre amida dos dipeptídeos)

• Cadeias laterais do aminoácido ficam voltadas para fora geralmente (hidrofóbicas ficam para dentro) </aside>

• Colágeno é de difícil reciclagem

• Ligações covalentes entre os tropocolágenos (intra e intermolecular)