• Holoenzima: o conjunto (*enzima conjugada)(*enzima cataliticamente ativa)
• Apoproteína **ou apoenzima: parte proteica (se for enzima singular, não chama de apoenzima, já que essa é só a parte proteica inativa de uma holoenzima) (hemoglobina é apoproteína com o grupo prostético heme)
• Cofator: parte não proteica da enzima (pode ser orgânico, chamado de coenzima, ou inorgânico, geralmente um íon metálico)(geralmente se liga temporariamente à enzima) (se ligado fortemente/covalentemente à apoenzima, é grupo prostético)
• Substrato: reagente - molécula que se liga ao sítio ativo e é utilizada pela enzima para catalisar a reação (ligação enzima-substrato reduz sua entropia)
• Sítio ativo ou catalítico: local da enzima onde ocorre a catálise
• Depende do arranjo dos átomos do sítio ativo (superfície com resíduos de aminoácidos com cadeias laterais que se ligam ao substrato)(mutação nos resíduos de aminoácidos interferem na ligação, podendo impedí-la = muda configuração da enzima também)
• Substrato precisa ter complementaridade química para se ligar ao sítio ativo da enzima (Ex.: substrato com carga negativa, enzima é positiva)
• Geralmente é uma região estável da molécula próxima a regiões instáveis

Modelo de Encaixe Induzido

• Enzima não é encaixe perfeito do substrato até que eles se liguem
• Regiões da enzima sofrem modificações quando o substrato se liga ao sítio ativo
• Mudança de conformação da proteína que torna o sítio de ligação mais complementar ao ligante, permitindo uma interação mais firme
• Induz múltiplas interações fracas da enzima com o substrato
• Pode modificar apenas proximidades do sítio ativo ou domínios inteiros da enzima

Funcionamento de uma enzima

• Reação exergonica: libera energia (Delta G menor do que zero - espontânea)
• Reação endergonica: absorve energia (Delta G maior do que zero - não espontânea)
• Energia de ativação: energia que precisa ser fornecida para a reação ser capaz de ocorrer